La cadena peptídica de las proteínas es hidrofílica, pero sus residuos de aminoácidos pueden ser hidrofílicos (por ejemplo, lisina, histidina, asparagina) o hidrofóbicos (por ejemplo alanina, valina, glicina) y, entre éstos, los puede haber cargado positiva o negativamente.
Para que una porción de la proteína pueda alojarse en la matriz hidrofóbica de la membrana, es necesario que exponga regiones de aminoácidos hidrofóbicos y esconda los residuos hidrofílicos. En el caso de que la cadena atraviese toda la membrana, necesita un segmento hidrofóbico de unos 19 aminoácidos.
Muchas proteínas de membrana se asocian a otras para formar dímeros, tetrámeros, etc. Además de unirse entre sí y con otros componentes de la membrana, las proteínas pueden unirse a proteínas del citoplasma que las anclan a los microfilamentos, microtúbulos, filamentos intermedios o forman parte de alguna cadena de transducción de señales. Análogamente, hay proteínas que reconocen y se unen a componentes de la matriz extracelular o forman estructuras que les permiten asociarse a células vecinas, como es el caso de los desmosomas, uniones oclusoras y uniones comunicantes.
Finalmente, hay proteínas que permanecen en la membrana, hasta que la llegada de un ligando les provoca un cambio químico, a raíz del cual adoptan una conformación que las desvincula de la membrana.
En el componente proteico reside la mayor parte de la funcionalidad de la membrana; las diferentes proteínas realizan funciones específicas:
Receptores de membrana: que se encargan de la recepción y transducción de señales químicas.
Transportadoras a través de membrana: mantienen un gradiente electroquímico mediante el transporte de membrana de diversos iones.
Estas a su vez pueden ser:
Proteínas transportadoras: Son enzimas con centros de reacción que sufren cambios conformacionales.
Proteínas de canal: Dejan un canal hidrofílico por donde pasan los iones.
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