Existen otras proteínas que constituyen la matriz extracelular, entre las que se encuentran: la laminina, la entactina y las metaloproteinasas.
La laminina tiene una estructura altamente conservada en diferentes especies como el hombre, ratón, Drosophila, sanguijuelas y estrellas de mar. Consiste de tres cadenas polipeptídicas: A, B1 y B2, unidas por enlaces disulfuro para formar una estructura en forma de cruz on terminaciones globulares.
La molécula de laminina está extensamente glicosilada y aproximadamente 15 a 30% de su peso consiste en carbohidratos. Se ha determinado que la laminina no glicosilada impide la extensión y crecimiento de neuritas. Por otro lado, también se ha señalado que la glicosilación está involucrada con la adhesión de células tumorales a laminina.
La laminina tiene una gran variedad de actividades biológicas que incluyen la promoción del crecimiento y extensión de neuritas, promoción de la unión celuilar, migración celular, polarización del epitelio renal durante el desarrollo, diferenciación de las células endoteliales en estructuras capilares e inhibición de metástasis tumorales. Tiene, además, un efecto inductivo en la expresión de genes específicos como el de la beta-caseína en el epitelio mamario.
La entactina es una glicoproteína sulfatada que forma un complejo muy estable con la laminina y se necesitan condiciones desnaturalizantes para disociar estos dos componentes en la membrana basal.
Se ha sugerido que el ensamblaje de las membranas basales ocurre de una manera ordenada, en el cual el complejo laminina-entactina se acopla para formar una estructura supramolecular que se une por puentes de entactina a una red de colágena tipo IV. En este proceso, intervienen varios tipos de interacciones mediadas por calcio.
Las metaloproteinasas de matriz son las principales enzimas responsables de la degradación de la matriz extracelular y desempeñan un papel central en diversos procesos fisiológicos como la morfogénesis, angiogénesis e inflamación.
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